Existencia života je založená na obrovskom množstve biochemických reakcií. Tieto procesy prebiehajú v prostredí s pomerne nízkou koncentráciou reaktantov, pri nízkych teplotách, za normálneho tlaku a za zhruba neutrálneho pH. Bez prítomnosti enzýmov by tieto životne dôležité reakcie vôbec nemohli prebiehať.
Enzým (z gréckeho en - v a zýme - kvas) je makromolekula, ktorá funguje ako biokatalyzátor. Enzýmy rovnako ako anorganické katalyzátory urýchľujú chemický dej tým, že znižujú jeho aktivačnú energiu (Ea). Bunka si nemôže dovoliť vysokú spotrebu energie, preto využíva enzýmy na jej výrazné zníženie. Enzýmová katalýza môže urýchliť priebeh reakcie aj viac ako tisíckrát.
Mechanizmus účinku enzýmov
Pri biokatalyzovanej reakcii reaguje enzým (E) so substrátom (S), čím vznikne komplex enzým-substrát (ES). Po jeho aktivácii (ES*) sa tento komplex zmení na komplex enzým-produkt (EP) a až na konci reakcie sa z enzýmu uvoľní produkt (P). Reakčný proces možno zapísať ako: E + S → ES → ES* → EP → E + P.
So substrátom nereaguje enzým celým svojím povrchom, ale len na určité miesto, označované ako aktívne centrum. Je to miesto, kde sú vytvorené vhodné väzbové a priestorové podmienky na naviazanie substrátu. Molekula substrátu sa viaže na aktívne miesto enzýmu tak, že jej určité charakteristické skupiny sú komplementárne so štruktúrou aktívneho centra.
Zloženie a klasifikácia
Enzýmy sú proteíny a môžu byť jednoduché, alebo obsahovať nebielkovinovú časť. Bielkovinovú časť nazývame apoenzým a nebielkovinovú nízkomolekulovú časť kofaktor. Kofaktory môžu byť katióny kovov (napr. Zn²⁺, Mg²⁺) alebo organické molekuly - koenzýmy (napr. NAD, často odvodené od vitamínov). Ak je koenzým viazaný pevnou kovalentnou väzbou, označujeme ho ako prostetickú skupinu. Kompletne fungujúci enzým sa nazýva holoenzým.
Na označenie enzýmov používame triviálne alebo systémové názvoslovie:
- Triviálny názov: Zvyčajne vzniká z názvu substrátu a prípony -áza (napr. maltáza).
- Systémový názov: Skladá sa z typu reakcie a prípony -áza. Každý enzým má pridelené presné meno a EC-kód na základe desatinného triedenia.
Faktory ovplyvňujúce rýchlosť reakcie
Rýchlosť enzýmovej reakcie podlieha kinetickým zákonom. Pri konštantnej koncentrácii enzýmu je rýchlosť priamo úmerná koncentrácii substrátu. Táto závislosť je lineárna až dovtedy, kým sa nedosiahne saturačný bod, kedy je obsadená väčšina aktívnych miest enzýmu.
Teplota a pH
- Teplota: Zvyšovanie teploty spočiatku urýchľuje reakciu zvýšením pohyblivosti molekúl. Avšak enzýmy sú bielkoviny, ktoré sa pri prekročení kritickej teploty (zvyčajne 40-60 °C) denaturujú, čím strácajú svoju funkciu.
- pH prostredia: Väčšina enzýmov má optimálne pH v rozmedzí 6,0 až 8,0. Extrémne hodnoty pH menia stupeň disociácie funkčných skupín enzýmu a substrátu, čo ovplyvňuje ich schopnosť väzby.
Inhibícia a aktivácia
Účinok enzýmov môže byť regulovaný prostredníctvom aktivácie alebo inhibície:
| Typ inhibície | Charakteristika |
|---|---|
| Kompetitívna | Inhibítor a substrát súperia o aktívne centrum; dá sa odstrániť nadbytkom substrátu. |
| Nekompetitívna | Inhibítor "zablokuje" enzým natrvalo, nemožno ju odstrániť nadbytkom substrátu. |
| Alosterická | Inhibítor sa viaže mimo aktívneho centra, čím zmení konformáciu enzýmu. |
Aktivácia enzýmu môže prebiehať napríklad odštiepením časti molekuly proenzýmu, chemickou modifikáciou (napr. fosforylovaním) alebo pôsobením katiónov kovov.